L'electroforesi en gel de poliacrilamida (PAGE) té un ampli ventall de valors d'aplicació en investigació biològica i bioquímica, principalment en els aspectes següents:
Separació i identificació de proteïnes : PAGE separa mostres de proteïnes mitjançant l'acció del camp elèctric, les separa segons la mida i la diferència de càrrega de les proteïnes i després les analitza. Aquest mètode es pot utilitzar per separar i identificar diversos components de proteïnes en mostres de proteïnes i analitzar el pes molecular i l'estat de càrrega de les proteïnes.
Anàlisi del pes molecular de les proteïnes i l'estat de càrrega : PAGE pot analitzar el pes molecular i l'estat de càrrega de les proteïnes segons la seva velocitat de migració al camp elèctric. Les proteïnes moleculars grans migren lentament, les proteïnes moleculars petites migren ràpidament, les proteïnes carregades positivament migren al càtode i les proteïnes carregades negativament migren a l'ànode.
Detecció de la puresa i el contingut de proteïnes : PAGE combinada amb la tinció o altres mètodes de detecció pot visualitzar bandes de proteïnes i realitzar anàlisis quantitatives. Aquest mètode es pot utilitzar per detectar la puresa i el contingut de proteïnes.
Identificació i quantificació addicionals en combinació amb altres mètodes analítics : PAGE es pot combinar amb altres mètodes analítics com l'espectrometria de masses per identificar i quantificar encara més les proteïnes separades. Això fa que PAGE sigui valuós en la investigació de proteòmica.
Aplicacions de SDS-PAGE i de-PÀGINA nativa: depenent de la finalitat de l'anàlisi, PAGE es pot executar en condicions desnaturalitzants o no-desnaturalitzants. SDS-PAGE elimina els efectes estructurals i de càrrega de les proteïnes mitjançant el tractament de desnaturalització, cosa que permet separar-les només en funció del pes molecular; mentre que Native-PAGE conserva l'estructura d'ordre-superior de les proteïnes i s'utilitza principalment per analitzar l'estat natiu i les interaccions de les proteïnes